9781617376764 - protein folding protocols: 350 (methods in molecular biology) (17 resultados)
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Condición: New. Editor(s): Bai, Yawen. Series: Methods in Molecular Biology. Num Pages: 328 pages, 111 black & white illustrations, biography. BIC Classification: PSF. Category: (P) Professional & Vocational. Dimension: 229 x 152 x 19. Weight in Grams: 507. . 2010. Softcover reprint of hardcover 1st ed. 2006. paperback. . . . .
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Taschenbuch. Condición: Neu. Protein Folding Protocols | Yawen Bai | Taschenbuch | xiv | Englisch | 2010 | Humana Press Inc. | EAN 9781617376764 | Verantwortliche Person für die EU: Humana Press in Springer Science + Business Media, Heidelberger Platz 3, 14197 Berlin, juergen[dot]hartmann[at]springer[dot]com | Anbieter: preigu.
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Condición: New. Editor(s): Bai, Yawen. Series: Methods in Molecular Biology. Num Pages: 328 pages, 111 black & white illustrations, biography. BIC Classification: PSF. Category: (P) Professional & Vocational. Dimension: 229 x 152 x 19. Weight in Grams: 507. . 2010. Softcover reprint of hardcover 1st ed. 2006. paperback. . . . .…Books ship from the US and Ireland.
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Taschenbuch. Condición: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Covering experiment and theory, bioinformatics approaches, and state-of-the-art simulation protocols for better sampling of the conformational space, this volume describes a broad range of techniques to study, predict, and analyze t…he protein folding process. Protein Folding Protocols also provides sample approaches toward the prediction of protein structure starting from the amino acid sequence, in the absence of overall homologous sequences. 328 pp. Englisch.
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Taschenbuch. Condición: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Protein Folding Protocols presents protocols for studying and characterizing steps and conformational ensembles populating pathways in protein folding from the unfolded to the folded state. It further presents a sample of approaches towa…rd the prediction of protein structure starting from the amino acid sequence, in the absence of overall homologous sequences. Protein folding is a crucial step in the transfer of genetic information from the DNA to the protein. The Genome Project has led to a huge number of available DNA sequences and, therefore, protein sequences. The Structural Genomics initiative largely aims to obtain 'new' folds not currently present in the Protein Data Bank. Yet, the number of available structures inevitably lags behind the number of sequences. At the same time, an equally important problem is to find out the types and scope of dissimilar (nonhomologous) protein sequences that adopt a similar fold. Assembling data and comprehension of the sequence space of protein folds should be very useful in computational protein structure prediction. This would enhance the scope of homology modeling, which currently is the method of choice. Thus, experimental and theoretical studies on the relationship between sequence and structure are critical. Figuring out the relationship between sequence and structure would further assist in the prediction of fibril structures observed in protein misfolding diseases, and in figuring out the conformational changes and dynamics resulting from mutations. Protein folding is one of the most important and challenging problems in current molecular and chemical biology.
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