Transition Metals in Catalysis: The Functional Relationship of Fe-S Clusters and Molybdenum or Tungsten Cofactor-Containing Enzyme Systems (Hardback or Cased Book)
Idioma: inglés
Editorial: Mdpi AG 3/10/2021, 2021
- Tapa dura
- Nuevo

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Transition Metals in Catalysis: The Functional Relationship of Fe-S Clusters and Molybdenum or Tungsten Cofactor-Containing Enzyme Systems.
N° de ref. del artículo BBS-9783036506081
- Título
- Transition Metals in Catalysis: The Functional Relationship of Fe-S Clusters and Molybdenum or Tungsten Cofactor-Containing Enzyme Systems (Hardback or Cased Book)
- Autor
- Leimkhler, Silke
- Editorial
- Mdpi AG 3/10/2021
- Año de publicación
- 2021
- Estado
- New
- Tipo de libro
- Book
- Encuadernación
- Hardback or Cased Book
- Idioma
- inglés
- ISBN 10
- 303650608X
- ISBN 13
- 9783036506081
- Peso del artículo
- 1,33 libras
Iron-sulfur (FeS) centers are essential protein cofactors in all forms of life. They are involved in many key biological processes. In particular, Fe-S centers not only serve as enzyme cofactors in catalysis and electron transfer, they are also indispensable for the biosynthesis of complex metal-containing cofactors. Among these cofactors are the molybdenum (Moco) and tungsten (Wco) cofactors. Both Moco/Wco biosynthesis and Fe-S cluster assembly are highly conserved among all kingdoms of life. After formation, Fe-S clusters are transferred to carrier proteins, which insert them into recipient apo-proteins. Moco/Wco cofactors are composed of a tricyclic pterin compound, with the metal coordinated to its unique dithiolene group. Moco/Wco biosynthesis starts with an Fe-S cluster-dependent step involving radical/S-adenosylmethionine (SAM) chemistry. The current lack of knowledge of the connection of the assembly/biosynthesis of complex metal-containing cofactors is due to the sheer complexity of their synthesis with regard to both the (genetic) regulation and (chemical) metal center assembly. Studies on these metal-cofactors/cofactor-containing enzymes are important for understanding fundamental cellular processes. They will also provide a comprehensive view of the complex biosynthesis and the catalytic mechanism of metalloenzymes that underlie metal-related human diseases.
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