Formation and Cooperative Behaviour of Protein Complexes on the Cell Membrane

Idioma: inglés

Editorial: Springer Vieweg, Springer Okt 2011, 2011

3642239870 / 9783642239878

Librería: buchversandmimpf2000, Emtmannsberg, BAYE, Alemaniabuchversandmimpf2000

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This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -With the aim of providing a deeper insight into possible mechanisms of biological self-organization, this thesis presents new approaches to describe the process of self-assembly and the impact of spatial organization on the function of membrane proteins, from a statistical physics point of view. It focuses on three important scenarios: the assembly of membrane proteins, the collective response of mechanosensitive channels and the function of the twin arginine translocation (Tat) system. Using methods from equilibrium and non-equilibrium statistical mechanics, general conclusions were drawn that demonstrate the importance of the protein-protein interactions. Namely, in the first part a general aggregation dynamics model is formulated, and used to show that fragmentation crucially affects the efficiency of the self-assembly process of proteins. In the second part, by mapping the membrane-mediated forces into a simplified many-body system, the dynamic and equilibrium behaviour of interacting mechanosensitive channels is derived, showing that protein agglomeration strongly impacts its desired function. The final part develops a model that incorporates both the agglomeration and transport function of the Tat system, thereby providing a comprehensive description of this self-organizing process.Springer-Verlag GmbH, Tiergartenstr. 17, 69121 Heidelberg 92 pp. Englisch.

N° de ref. del artículo 9783642239878

Título
Formation and Cooperative Behaviour of Protein Complexes on the Cell Membrane
Autor
Ksenia Guseva
Editorial
Springer Vieweg, Springer Okt 2011
Año de publicación
2011
Estado
Neu
Encuadernación
Buch
Idioma
inglés
ISBN 10
3642239870
ISBN 13
9783642239878
Peso del artículo
313 gramos
Dimensiones
241x160x10 mm

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