The Brichos Domain: Its Proproteins and Functions (Paperback or Softback)
Idioma: inglés
Editorial: Springer 4/17/2015, 2015
Serie: Libro 76 de 220 - SpringerBriefs in Molecular Science
- Tapa blanda
- Nuevo

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The Brichos Domain: Its Proproteins and Functions.
N° de ref. del artículo BBS-9783319165639
- Título
- The Brichos Domain: Its Proproteins and Functions (Paperback or Softback)
- Autor
- Presto, Jenny
- Editorial
- Springer 4/17/2015
- Año de publicación
- 2015
- Estado
- New
- Tipo de libro
- Book
- Encuadernación
- Paperback or Softback
- Idioma
- inglés
- ISBN 10
- 3319165631
- ISBN 13
- 9783319165639
- Peso del artículo
- 0,22 libras
- Serie
- Libro 76 de 220: SpringerBriefs in Molecular Science
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Acerca del autor
Jenny Presto obtained her PhD in Medical Biochemistry from Uppsala University in 2006, where she studied the biosynthesis of heparan sulfate. She did a postdoc at the Swedish University of Agricultural Sciences (SLU) in Uppsala, Sweden, studying the function of the BRICHOS domain as a chaperone for surfactant protein C.
In 2011, Jenny moved to Karolinska Institutet, Center for Alzheimer Research, Stockholm, Sweden, where she currently is assistant professor. Her research focuses on the in vitro and in vivo inhibition of amyloid-b fibril formation and toxicity by the chaperone BRICHOS.
Jan Johansson obtained his MD from Karolinska Institutet in 1990, and got a PhD from Karolinska Institutet 1991. He spent a post-doc with Kurt Wüthrich at the ETH in Zürich during 1992 and 1993, which resulted on the first structure determination of a lung surfactant protein. He is currently professor of Biological Dementia Research at Karolinska Institutet and of Medical Biochemistry at the Swedish University of Agricultural Sciences (SLU), Uppsala, Sweden.
Johansson’s research has generated synthetic proteins for treatment of respiratory distress and has led to identification of fundamental properties of amyloidogenic proteins, defined a novel type of chaperone defense involved in amyloid diseases and revealed pathways to control protein assembly in spider silk formation.
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