Partenariat moléculaire de la nucléoprotéine du virus de la rougeole (OMN.UNIV.EUROP.)

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9786131504112: Partenariat moléculaire de la nucléoprotéine du virus de la rougeole (OMN.UNIV.EUROP.)
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Reseña del editor:

Le virus de la rougeole possède un génome à ARN simple brin, non segmenté, encapsidé par la nucléoprotéine au sein d'une nucléocapside hélicoïdale qui sert de matrice pour la transcription et la réplication. La nucléoprotéine possède un domaine C-terminal(NTAIL)désordonné, à savoir dépourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en l'absence de partenaires. L'exposition de NTAIL à la surface de la nucléocapside lui permet d'établir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons étudié les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoprotéine virale, (ii) Hsp72, une protéine de choc thermique, et (iii) le récepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire,nous avons pu caractériser le repliement induit que NTAIL subit lors de l'interaction avec la phosphoprotéine, et nous avons pu évaluer l'impact fonctionnel de l'interaction avec Hsp72 et NR. L'ensemble de ces travaux contribue à éclaircir les mécanismes moléculaires des interactions que les protéines désordonnées établissent avec leurs partenaires, ce qui représente à ce jour un champ d'investigation relativement encore peu exploré.

Biografía del autor:

Sonia LONGHI est directeur de recherche au Centre National de la Recherche Scientifique. Elle dirige l'équipe "Désordre Structural et Reconnaissance Moléculaire" au sein du laboratoire AFMB, Marseille. Elle est auteur de plus de 60 publications scientifiques. Jean-Marie BOURHIS effectue actuellement un stage post-doctoral à l'IBCP, Lyon.

Sonia LONGHI est directeur de recherche au Centre National de la Recherche Scientifique. Elle dirige l'équipe "Désordre Structural et Reconnaissance Moléculaire" au sein du laboratoire AFMB, Marseille. Elle est auteur de plus de 60 publications scientifiques. Jean-Marie BOURHIS effectue actuellement un stage post-doctoral à l'IBCP, Lyon.

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ISBN 10: 6131504113 ISBN 13: 9786131504112
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Descripción Omniscriptum, 2015. Paperback. Condición: New. Language: French . Brand New Book. Le virus de la rougeole possede un genome a ARN simple brin, non segmente, encapside par la nucleoproteine au sein d une nucleocapside helicoidale qui sert de matrice pour la transcription et la replication. La nucleoproteine possede un domaine C-terminal(NTAIL)desordonne, a savoir depourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en l absence de partenaires. L exposition de NTAIL a la surface de la nucleocapside lui permet d etablir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons etudie les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoproteine virale, (ii) Hsp72, une proteine de choc thermique, et (iii) le recepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire, nous avons pu caracteriser le repliement induit que NTAIL subit lors de l interaction avec la phosphoproteine, et nous avons pu evaluer l impact fonctionnel de l interaction avec Hsp72 et NR. L ensemble de ces travaux contribue a eclaircir les mecanismes moleculaires des interactions que les proteines desordonnees etablissent avec leurs partenaires, ce qui represente a ce jour un champ d investigation relativement encore peu explore. Nº de ref. del artículo: KNV9786131504112

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Descripción Omniscriptum, 2015. Paperback. Condición: New. Language: French . This book usually ship within 10-15 business days and we will endeavor to dispatch orders quicker than this where possible. Brand New Book. Le virus de la rougeole possede un genome a ARN simple brin, non segmente, encapside par la nucleoproteine au sein d une nucleocapside helicoidale qui sert de matrice pour la transcription et la replication. La nucleoproteine possede un domaine C-terminal(NTAIL)desordonne, a savoir depourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en l absence de partenaires. L exposition de NTAIL a la surface de la nucleocapside lui permet d etablir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons etudie les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoproteine virale, (ii) Hsp72, une proteine de choc thermique, et (iii) le recepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire, nous avons pu caracteriser le repliement induit que NTAIL subit lors de l interaction avec la phosphoproteine, et nous avons pu evaluer l impact fonctionnel de l interaction avec Hsp72 et NR. L ensemble de ces travaux contribue a eclaircir les mecanismes moleculaires des interactions que les proteines desordonnees etablissent avec leurs partenaires, ce qui represente a ce jour un champ d investigation relativement encore peu explore. Nº de ref. del artículo: OMN9786131504112

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Sonia Longhi
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Descripción Omniscriptum, 2015. Paperback. Condición: New. Language: French . Brand New Book. Le virus de la rougeole possede un genome a ARN simple brin, non segmente, encapside par la nucleoproteine au sein d une nucleocapside helicoidale qui sert de matrice pour la transcription et la replication. La nucleoproteine possede un domaine C-terminal(NTAIL)desordonne, a savoir depourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en l absence de partenaires. L exposition de NTAIL a la surface de la nucleocapside lui permet d etablir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons etudie les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoproteine virale, (ii) Hsp72, une proteine de choc thermique, et (iii) le recepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire, nous avons pu caracteriser le repliement induit que NTAIL subit lors de l interaction avec la phosphoproteine, et nous avons pu evaluer l impact fonctionnel de l interaction avec Hsp72 et NR. L ensemble de ces travaux contribue a eclaircir les mecanismes moleculaires des interactions que les proteines desordonnees etablissent avec leurs partenaires, ce qui represente a ce jour un champ d investigation relativement encore peu explore. Nº de ref. del artículo: KNV9786131504112

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Sonia LONGHI; Jean-Marie BOURHIS
Publicado por Univ Européenne (2010)
ISBN 10: 6131504113 ISBN 13: 9786131504112
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LONGHI, Sonia
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ISBN 10: 6131504113 ISBN 13: 9786131504112
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ISBN 10: 6131504113 ISBN 13: 9786131504112
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Sonia LONGHI
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ISBN 10: 6131504113 ISBN 13: 9786131504112
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Descripción Editions Universitaires Europeennes. Paperback. Condición: New. 80 pages. Dimensions: 8.7in. x 5.9in. x 0.2in.Le virus de la rougeole possde un gnome ARN simple brin, non segment, encapsid par la nucloprotine au sein dune nuclocapside hlicodale qui sert de matrice pour la transcription et la rplication. La nucloprotine possde un domaine C-terminal(NTAIL)dsordonn, savoir dpourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en labsence de partenaires. Lexposition de NTAIL la surface de la nuclocapside lui permet dtablir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons tudi les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoprotine virale, (ii) Hsp72, une protine de choc thermique, et (iii) le rcepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire, nous avons pu caractriser le repliement induit que NTAIL subit lors de linteraction avec la phosphoprotine, et nous avons pu valuer limpact fonctionnel de linteraction avec Hsp72 et NR. Lensemble de ces travaux contribue claircir les mcanismes molculaires des interactions que les protines dsordonnes tablissent avec leurs partenaires, ce qui reprsente ce jour un champ dinvestigation relativement encore peu explor. This item ships from multiple locations. Your book may arrive from Roseburg,OR, La Vergne,TN. Paperback. Nº de ref. del artículo: 9786131504112

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